Mémoire
Résumé : | Ce travail de fin d’études s’insère dans une optique de développement d’alternatives aux protéines d’origine animale par des substituts végétaux. L’étude est portée sur la féverole (Vicia Faba L.). Les protéines de légumineuses sont des tensioactifs utiles à l’industrie agroalimentaire pour la confection de produits élaborés. L’intérêt de ce travail réside en la modification des propriétés structurales et physico-chimiques des protéines de féverole, influençant leurs propriétés interfaciales et technofonctionnelles. Ces modifications sont réalisées par un traitement physique d’homogénéisation à haute pression (HPH) : la microfluidisation, faisant varier le nombre de passages (1 et 3) ainsi que le contrôle de la température en fin de cycle. Ce travail se focalise uniquement sur l’étude des propriétés de tension de surface à l’interface air-eau et des propriétés moussantes. Une ébauche de modèle de la dynamique d’adsorption protéique à l’interface air-eau est réalisée.La subtilité de ce travail réside en l’étude de ces impacts sur trois matrices protéiques distinctes : un concentrat généré par airclassification (FBS), un isolat généré par extraction alcaline (FBH) et un isolat commercial de procédé d’extraction industriel inconnu (C). Il est mis en valeur que l’extraction protéique par airclassification est dépendante d’un compromis entre rendement protéique et pureté du produit. Étant moins énergivore et moins polluante que l’extraction alcaline, elle atteint cependant des niveaux de pureté plus faibles. La microfluidisation du produit de l’airclassification induit une augmentation de la taille des particules et agrégats. Elle altère la capacité des protéines à abaisser la tension de surface à l’interface air-eau, induit une diminution significative du taux de réarrangement interfacial et une augmentation du temps de diffusion vers cette dernière. La capacité moussante en est altérée et la stabilité moussante reste cependant inchangée. L’isolat obtenu par méthode alcaline est préalablement dénaturé et la microfluidisation induit une diminution de la taille des agrégats protéiques. La capacité à diminuer la tension de surface ainsi que la cinétique d’adsorption interfaciale reste inchangée, appuyée sur une hypothèse de dénaturation excessive. La capacité moussante est augmentée mais la stabilité moussante inchangée. Quant à l’isolat commercial, la microfluidisation induit une diminution de la taille des agrégats ainsi qu’une dénaturation protéique. Le traitement induit une potentielle capacité à diminuer plus rapidement la tension de surface, mais remise en cause par la méthode d’acquisition. L’adsorption interfaciale est diminuée ainsi que la diffusion mais la tension de surface à l’équilibre n’est pas modifiée. La capacité moussante en est relativement peu impactée et la stabilité moussante reste inchangée. Les trois matrices sont peu dépendantes de la modification des paramètres appliqués au microfluidiseur. |