Résumé : Les protéines membranaires (PM) évoluent dans l’environnement complexe qu’est la membrane cellulaire. Leur fonctionnement et leur structure sont intrinsèquement liés aux interactions qu’elles ont avec les lipides environnants. Parmi les résultats de ces interactions, leur stabilisation semble une évidence étant donné qu’extraites de cet environnement, elles s’agrègent et perdent leur fonction. Ce phénomène intuitif de stabilisation n’en demeure pas moins particulièrement complexe à étudier, analyser et comprendre. Malgré les avancées apportées par la transposition de techniques de mesure de stabilité des protéines solubles aux PM, ces méthodes ne permettent pas la dénaturation complète de la protéine. Des parties importantes de leur structure secondaire restent présentes. De plus ces études ne prennent pas en compte l’extraction de la membrane. Pour pallier à ce problème nous proposons d’utiliser une technique de déstabilisation mécanique : la mesure de Single Molecule Force Spectrosocpy. En tirant sur des protéines individuelles à l’aide d’une pointe de Microscope à Force Atomique, celles-ci peuvent être déployées et extraites de leur environnement lipidique. Nous avons pu montrer que les énergies mesurées nous permettaient d’avoir une méthode comparative de mesure de stabilité en étudiant les effets stabilisateurs de la formation d’un complexe entre une PM et un nanobody. Nous avons pu constater une réduction de la stabilité, induite par la modification de l’environnement lipidique et accentuée lors de l’enlèvement de tous lipides. Ce qui souligne l’importance des lipides natifs des PM. Dans une deuxième partie, nous avons montré la possibilité d’utiliser une nouvelle technologie de solubilisation des PM utilisant des copolymères amphiphiles. Après une optimisation nécessaire en fonction de la protéine et de son environnement lipidique, il a été montré que cette nouvelle technique permettait l’obtention de structures similaires à des nanodiscs traditionnels mais de manière beaucoup plus simple et rapide.--------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------Membrane proteins (MP) evolve in the complex environment of the cell membrane. Their function and structure are intrinsically linked to the interactions they have with the surrounding lipids. Among the results of these interactions their stabilization seems to be an evidence since, when extracted from this environment, they agglomerate and lose their function. This intuitive phenomenon of stabilization is nevertheless particularly complex to study, analyze and understand. Despite the advances made by the transposition of stability measurement techniques form soluble proteins to PM, these methods do not allow the complete denaturation of the protein. Important parts of their secondary structure remain present. Moreover, these studies do not take into account the extraction of the membrane. To overcome this problem we propose to use a mechanical destabilization technique: Single Molecule Force Spectroscopy. By pulling on individual proteins with an Atomic Force Microscope tip they can be unfolded and extracted from their lipidic environment. We were able to show that the measured energies allowed us to have a comparative method of stability measurement by studying the stabilizing effects of the formation of a complex between a PM and a nanobody. We were able to observe a reduction of the stability, induced by detergent purification and accentuated when all lipids are removed. This underlines the importance of the native lipids of the PM. In a second part, we have shown the possibility of using a new solubilization technology for PM using amphiphilic copolymers. After a necessary optimization according to the protein and its lipidic environment, it has been shown that this new technique allowed to obtain structures similar to traditional nanodiscs but in a much simpler and faster way.