Electrostatic stabilization of dipolar transition states in enzyme catalyzed transacylations. A theoretically plausible mechanism.

Penninckx, Michel

doi:doi/10.1016/0022-5193(80)90256-8

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Electrostatic stabilization of dipolar transition states in enzyme catalyzed transacylations. A theoretically plausible mechanism.

par Penninckx, Michel

Référence Journal of theoretical biology, 82, 3, page (541-543)
Publication Publié, 1980-02

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Détails

Titre:	Electrostatic stabilization of dipolar transition states in enzyme catalyzed transacylations. A theoretically plausible mechanism.
Auteur:	Penninckx, Michel
Informations sur la publication:	Journal of theoretical biology, 82, 3, page (541-543)
Statut de publication:	Publié, 1980-02
Sujet CREF:	Sciences bio-médicales et agricoles
MeSH keywords:	Acylation
	Acyltransferases -- metabolism
	Electron Transport
	Models, Biological
	Structure-Activity Relationship
Note générale:	Journal Article
Langue:	Anglais
Identificateurs:	urn:issn:0022-5193
	info:doi/10.1016/0022-5193(80)90256-8
	info:scp/0019318574
	info:pmid/7366231

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