Predicting protein stability changes upon mutation using database-derived potentials: solvent accessibility determines the importance of local versus non-local interactions along the sequence.

Référence Journal of Molecular Biology, 272, 2, page (276-290)
Publication Publié, 1997-09

Article révisé par les pairs

Titre:	Predicting protein stability changes upon mutation using database-derived potentials: solvent accessibility determines the importance of local versus non-local interactions along the sequence.
Auteur:	Gilis, Dimitri; Rooman, Marianne
Informations sur la publication:	Journal of Molecular Biology, 272, 2, page (276-290)
Statut de publication:	Publié, 1997-09
Sujet CREF:	Sciences bio-médicales et agricoles
Mots-clés:	Folding free energies
	Mean force potentials
	Protein stability
	Single-site mutations
MeSH keywords:	Animals
	Enzyme Stability
	Humans
	Mutation -- physiology
	Protein Folding
	Protein Structure, Secondary
	Proteins -- chemistry
	Proteins -- genetics
	Solvents
	Thermodynamics
Note générale:	Journal Article
	Research Support, Non-U.S. Gov't
Langue:	Anglais
Identificateurs:	urn:issn:0022-2836
	info:doi/10.1006/jmbi.1997.1237
	info:pii/S0022-2836(97)91237-7
	info:scp/0030777760
	info:pmid/9299354

Référencement	Visibilité	Pérennité	Facilité
Les publications encodées constituent la bibliographie académique de l'Université.	Les documents déposés sont indexés par les moteurs de recherche (Google Scholar,…).	Les documents déposés en open-access sont archivés au sein du réseau de préservation SAFE-PLN (www.safepln.org).	Les listes de publications sont compatibles avec le CV-ULB, le FNRS et accessibles sur le web.