In silico analysis of the thermodynamic stability changes of psychrophilic and mesophilic alpha-amylases upon exhaustive single-site mutations.

Référence Journal of chemical information and modeling, 46, 3, page (1509-1516)
Publication Publié, 2006

Article révisé par les pairs

Titre:	In silico analysis of the thermodynamic stability changes of psychrophilic and mesophilic alpha-amylases upon exhaustive single-site mutations.
Auteur:	Gilis, Dimitri
Informations sur la publication:	Journal of chemical information and modeling, 46, 3, page (1509-1516)
Statut de publication:	Publié, 2006
Sujet CREF:	Sciences bio-médicales et agricoles
MeSH keywords:	Amino Acid Sequence
	Animals
	Humans
	Molecular Sequence Data
	Point Mutation
	Sequence Homology, Amino Acid
	Swine
	Thermodynamics
	alpha-Amylases -- chemistry
	alpha-Amylases -- genetics
	alpha-Amylases -- metabolism
Note générale:	Journal Article
	Research Support, Non-U.S. Gov't
Langue:	Anglais
Identificateurs:	urn:issn:1549-9596
	info:doi/10.1021/ci050473v
	info:scp/33745349317
	info:pmid/16711770

Référencement	Visibilité	Pérennité	Facilité
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