par Malaisse Lagae, Francine 
;Giroix, Marie-Hélène;Sener, Abdullah ;Malaisse, Willy
Référence Biological chemistry Hoppe-Seyler, 367, 1, page (411-416)
Publication Publié, 1986
;Giroix, Marie-Hélène;Sener, Abdullah ;Malaisse, Willy Référence Biological chemistry Hoppe-Seyler, 367, 1, page (411-416)
Publication Publié, 1986
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| Résumé : | Die Phosphorylierung von α-und β-D-Glucose durch Hexokinase aus Hefe und Rinderherz wurde bei 10 und 30 °C gemessen. Bei 30 °C ist die Anomerenspezifität des Hefeenzyms, ausgedrückt als Maximalgeschwindigkeit und Affinität, spiegelbildlich zu der des Rinderenzyms. Bei Rinderhexokinase verstärkte eine Temperatursenkung offenbar die Anomerendifferenz der V- und Km-Werte; dieser Unter: schied zeigte sich in größerer Maximalgeschwindigkeit für β- als für α-D-Glucose, aber größerer Affinität zum α- als zum β-Anomer. Bei Hefehexokinase dagegen verringerte die Temperatursenkung die Anomerendifferenz der Maximalgeschwindigkeiten und kehrte das Vorzeichen der Anomerendifferenz der Affinitäten um. Bei beiden Enzymen verringerte eine Temperatursenkung die V-Werte mit α-D-Glucose stärker als die mit β-D-Glucose und erniedrigte den Km-Wert für α-D-Glucose, während sie den Km-Wert für β-D-Glucose nicht signifikant beeinflußte. Diese Befunde, welche eine Neubewertung früherer, scheinbar widersprüchlicher Daten erlauben, zeigen, daß das Anomerenverhalten der Hexokinase von der Temperatur abhängt. Außerdem stützen sie die Auffassung, daß Hexokinase in bezug auf ihre Anomerenspezifität eine phylogenetische Entwicklung erfahren hat. Copyright © by Walter de Gruyter & Co |
