The quiescin sulfhydryl oxidase (hQSOX1b) tunes the expression of resistin-like molecule alpha (RELM-α or mFIZZ1) in a wheat germ cell-free extract.

Gad, Wael; Nair, Meera G; Van Belle, Karolien; Wahni, Khadija; De Greve, Henri; Van Ginderachter, Jo A; Vandenbussche, Guy; Endo, Yaeta; Artis, David; Messens, Joris

doi:doi/10.1371/journal.pone.0055621

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The quiescin sulfhydryl oxidase (hQSOX1b) tunes the expression of resistin-like molecule alpha (RELM-α or mFIZZ1) in a wheat germ cell-free extract.

par Gad, Wael ;Nair, Meera G ;Van Belle, Karolien ;Wahni, Khadija ;De Greve, Henri ;Van Ginderachter, Jo A ;Vandenbussche, Guy

;Endo, Yaeta ;Artis, David ;Messens, Joris
Référence PloS one, 8, 1, page (e55621)
Publication Publié, 2013

Article révisé par les pairs

Résumé :

Although disulfide bond formation in proteins is one of the most common types of post-translational modifications, the production of recombinant disulfide-rich proteins remains a challenge. The most popular host for recombinant protein production is Escherichia coli, but disulfide-rich proteins are here often misfolded, degraded, or found in inclusion bodies.

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