Systematic mutational analysis of the intracellular regions of yeast Gap1 permease.

Merhi, Ahmad; Gerard, Nicolas; Lauwers, Elsa; Prévost, Martine; André, Bruno

doi:doi/10.1371/journal.pone.0018457

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Systematic mutational analysis of the intracellular regions of yeast Gap1 permease.

par Merhi, Ahmad

Référence PloS one, 6, 4, page (e18457)
Publication Publié, 2011

Article révisé par les pairs

Résumé :

The yeast general amino acid permease Gap1 is a convenient model for studying the intracellular trafficking of membrane proteins. Present at the plasma membrane when the nitrogen source is poor, it undergoes ubiquitin-dependent endocytosis and degradation upon addition of a good nitrogen source, e.g., ammonium. It comprises 12 transmembrane domains (TM) flanked by cytosol-facing N- and C-terminal tails (NT, CT). The NT of Gap1 contains the acceptor lysines for ubiquitylation and its CT includes a sequence essential to exit from the endoplasmic reticulum (ER).

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