par Gilis, Dimitri Cliquez pour télécharger la liste de publications de l'auteur
Référence Journal of chemical information and modeling, 46, 3, (page 1509-1516)
Publication Publié, 2006
Article révisé par les pairs
Titre :
  • In silico analysis of the thermodynamic stability changes of psychrophilic and mesophilic alpha-amylases upon exhaustive single-site mutations.
Auteur : Gilis, Dimitri
Informations sur la publication : Journal of chemical information and modeling, 46, 3, (page 1509-1516)
Statut de publication : Publié, 2006
Sujet CREF : Sciences bio-médicales et agricoles
Mots-clés MeSH : Amino Acid Sequence
Animals
Humans
Molecular Sequence Data
Point Mutation
Sequence Homology, Amino Acid
Swine
Thermodynamics
alpha-Amylases -- chemistry
alpha-Amylases -- genetics
alpha-Amylases -- metabolism
Note : Journal Article
Research Support, Non-U.S. Gov't
Langue :
  • Anglais
Identificateurs : urn:issn:1549-9596 
info:doi/10.1021/ci050473v
info:pmid/16711770